Spécialité : Doctorat en chimie - physique.
Titre : Mécanisme d'action d'un nouveau peptide lantibiotique de Bacillus Clausii sur des modèles de membranes bactériennes : une approche par résonance magnétique nucléaire et par imageries optiques
Lieu de soutenance : Amphithéatre IECB, 2 rue Robert Escarpit 33600 Pessac
Heure de soutenance : 14h00
Résumé :
La clausine est un peptide antimicrobien de la famille des lantibiotiques produit par Bacillus Clausii. Cette bactériocine bloque la division cellulaire d'autres bactéries gram + en interagissant spécifiquement avec les lipides bactoprénols impliqués dans la formation de leur paroi. Nous avons produit, purifié et caractérisé la structure et le mode d'action de la clausine sur des modèles membranaires en présence ou non des cibles. La Résonance Magnétique Nucléaire (RMN) du liquide a permis de déterminer la structure tridimensionnelle et le site de liaison du peptide aux bactoprénols. La RMN du solide, l' ellipsométrie et l'épi-fluorescence, ont montré l'insertion et la ségrégation des complexes clausine-bactoprénols.
Dernière mise à jour : 28/02/2011
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